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À propos FAQ Contact Politique
MONOGRAPH No. 071
SÉQUENCE
67 amino acids (IGF-1 minus AA 1–3)
MW
~7.4 kDa
CAS
112603-35-7
STATUT UE
Recherche uniquement
WADA
Interdit S2
PURETÉ MIN.
≥95% HPLC
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💪 Muscle, IGF & Composition corporelle

IGF-1 DES — guide de recherche UE.

L'IGF-1 DES (des(1-3)IGF-1) est une forme tronquée de l'IGF-1 dépourvue des trois premiers acides aminés N-terminaux. Il présente une puissance environ 10 fois supérieure à celle de l'IGF-1 au niveau de l'IGF-1R, mais ne se lie pas aux protéines de liaison de l'IGF, ce qui lui confère une activité purement locale.

Dernière vérification:

Qu’est-ce que l’IGF-1 DES ?

L’IGF-1 DES est une variante naturelle de l’IGF-1 produite principalement dans le cerveau et l’intestin. La suppression des trois premiers acides aminés (Gly-Pro-Glu) réduit considérablement la liaison aux IGFBP (protéines de liaison de l’IGF), qui séquestrent normalement environ 99 % de l’IGF-1 circulant. Sans liaison aux IGFBP, le DES agit localement au site d’injection plutôt que de se distribuer de manière systémique, ce qui en fait un outil pour étudier la signalisation locale de l’IGF-1R.

Que montre la recherche ?

L’IGF-1 DES présente une puissance de liaison au récepteur environ 10 fois supérieure à l’IGF-1 standard in vitro. Des études animales démontrent une hypertrophie musculaire locale, une activation des cellules satellites et des effets neuroprotecteurs dans des modèles de lésion cérébrale. Le profil d’action localisé le distingue de l’IGF-1 LR3 (systémique, à action prolongée). L’intérêt de la recherche couvre la biologie musculaire, la réparation cérébrale et la signalisation des cellules cancéreuses.

Statut juridique dans l’UE

Non approuvé nulle part. Interdit par l’AMA (S2). Disponible auprès de fournisseurs européens de recherche, uniquement pour la recherche en laboratoire sur les facteurs de croissance.

Interdit par l’AMA (S2). Une puissance environ 10 fois supérieure au niveau de l’IGF-1R nécessite un dosage prudent dans les modèles de recherche. Aucune donnée de sécurité humaine. Non destiné à un usage humain. Il s’agit d’un composé de recherche, pas d’un médicament.
✓ PeptideCompare répertorie l’IGF-1 DES aux côtés de l’IGF-1 LR3 et du PEG-MGF pour la recherche comparative sur les facteurs de croissance. Vérifiez le repliement protéique et les ponts disulfures par une caractérisation appropriée.

Informations moléculaires

Poids moléculaire
~7.4 kDa
Numéro CAS
112603-35-7

Pharmacocinétique

Demi-vie (t½)
≈ 19,8 min
Source: Estimate; short (~20 min)

Puissance restante dans le temps

Chaque courbe correspond à une condition de stockage : elle part de 100 % et descend à mesure que la puissance diminue. Au-dessus de la ligne pointillée à 80 %, le matériel est considéré comme fiable — survolez pour les valeurs exactes.

Congélateur −20 °C
36+ mois
Stable · >95% activité
Réfrigérateur 4 °C
4-5 sem
En usage · après recon.
Ambiante 20 °C
5-6 jours
Éviter · perte accrue
Chaud 37 °C+
<1 jour
Critique · dégradation rapide

⚠ Calculé à partir des propriétés moléculaires (longueur de chaîne, cyclisation, résidus sensibles à l'oxydation ou à la désamidation, photosensibilité), par composé. À titre indicatif uniquement — non mesuré en laboratoire par lot.

IGF-1 DES chez les fournisseurs européens

Fournisseurs européens vérifiés COA · Mise à jour mensuelle

Références

  1. La caractérisation initiale de l'analogue tronqué : des(1-3)IGF-I ne possède pas le tripeptide N-terminal Gly-Pro-Glu, se lie mal aux protéines de liaison de l'IGF et est environ 10x plus puissant que l'IGF-I natif pour stimuler des cellules en culture. Chez le rat diabétique, il a produit une prise de poids, une rétention azotée et une hausse de la synthèse protéique musculaire. Tomas FM, Knowles SE, Owens PC, et al. Biochem J. 1991;276(Pt 2):547–554. DOIPMC
  2. Un deuxième modèle in vivo indépendant : après résection de 80% de l'intestin chez le rat, des(1-3)IGF-I a égalé l'IGF-I natif à forte dose sur la prise de poids et le bilan azoté pendant la récupération. L'avantage anabolique est constant dans les modèles cataboliques chez le rat, mais aucune donnée clinique humaine n'existe. Lemmey AB, Martin AA, Read LC, Tomas FM, Owens PC, Ballard FJ. Am J Physiol. 1991;260(2 Pt 1):E213–E219. DOIPubMed 1996625

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