PR1P — Präklinischer Forschungsleitfaden.
PR1P ist ein von Prominin-1 abgeleitetes Peptid aus 12 Aminosäuren, das die VEGF-Signalgebung (vaskulärer endothelialer Wachstumsfaktor) stabilisiert und verstärkt. In präklinischen Mausmodellen reduzierte es den alveolären Zelltod bei Emphysem und, in separaten Untersuchungen, die durch Neutrophile getriebene Lungenentzündung bei akuter Lungenschädigung.
- Peptid aus 12 Aminosäuren, abgeleitet von einer VEGF-Bindungsregion von Prominin-1, entwickelt, um VEGF zu binden und dessen Rezeptorsignalgebung zu verstärken.
- Schützt VEGF vor Abbau durch entzündliche Proteasen (Elastase, Plasmin) und verhindert so die Bildung proinflammatorischer VEGF-Fragmente.
- In Maus-Emphysemmodellen reduzierte inhalatives PR1P die apoptotische Schädigung des alveolären Epithels und den elastase-bedingten Gewebeabbau.
- Reduzierte in separaten Studien die Neutrophilenmigration und Entzündungszytokine in murinen Modellen der akuten Lungenschädigung (LPS, Bleomycin und säureinduziert).
- Ausschließlich präklinisch — keine Studien am Menschen durchgeführt; wird nicht als Forschungs- oder klinische Verbindung hergestellt oder verkauft.
Was ist PR1P?
PR1P (Prominin-1-Derived Peptide) ist ein synthetisches Peptid aus 12 Aminosäuren, das aus einer VEGF-Bindungsregion an der zweiten extrazellulären Domäne von Prominin-1 entwickelt wurde, einem Fünf-Transmembran-Glykoprotein mit angiogenen Eigenschaften. Es wurde von Forschern entwickelt, um vaskulären endothelialen Wachstumsfaktor (VEGF) direkt zu binden und dessen Bindung an den VEGF-Rezeptor-2 (VEGFR2) auf Endothel- und Epithelzellen zu erhöhen, wodurch ein Überlebenssignalweg verstärkt wird, der bei mehreren Lungenerkrankungen gestört ist.
Wie wirkt es?
Emphysem und verwandte Lungenerkrankungen sind mit gestörter VEGF-Signalgebung und erhöhtem programmiertem Zelltod (Apoptose) der die Alveolen auskleidenden Zellen verbunden. PR1P bindet VEGF innerhalb seiner Heparin-Bindungsdomäne, was zwei Effekte hat: Es erhöht die Bindung von VEGF an VEGFR2 (Verstärkung des Überlebenssignals) und schützt VEGF physisch davor, durch entzündliche Proteasen wie Elastase und Plasmin zerschnitten zu werden. Dieser zweite Effekt ist wichtig, da die dabei entstehenden VEGF-Fragmente selbst proinflammatorisch wirken — sie dienen als chemische Signale, die Neutrophile in die Lunge locken, sodass der Schutz von VEGF vor Fragmentierung auch die durch Neutrophile verursachte Entzündung reduziert.
Was zeigt die Forschung?
In kultivierten menschlichen Bronchial- und Alveolarepithelzellen reduzierte PR1P die durch Zigarettenrauchextrakt ausgelöste Apoptose. In elastase-induzierten Maus-Emphysemmodellen reduzierte inhalatives PR1P die alveoläre Zerstörung und verbesserte Messwerte der Lungengewebeintegrität. In einer weiteren Versuchsreihe reduzierte inhalatives PR1P die Neutrophilenmigration in die Atemwege und senkte Entzündungszytokine (TNF-α, IL-1β, IL-6) in drei verschiedenen murinen Modellen der akuten Lungenschädigung (LPS-, Bleomycin- und säureinduziert). All diese Evidenz stammt aus Zellkultur- und Tiermodellen — Studien am Menschen mit PR1P wurden bisher nicht berichtet.
Ist PR1P für Forschung oder Kauf erhältlich?
Nein. PR1P bleibt ein akademisches Forschungsinstrument und keine kommerzielle oder klinische Verbindung. Es besitzt keine zugewiesene CAS-Nummer, wird von keinem Peptidhersteller produziert, und es gibt keine legitime Lieferkette — weder in der EU noch anderswo —, die es zum Verkauf anbietet. PeptideCompare dokumentiert es hier, weil der zugrunde liegende VEGF-Stabilisierungsmechanismus eine bemerkenswerte Richtung in der Lungenerkrankungsforschung darstellt, nicht weil es beziehbar wäre.