Ihr Körper bildet Tausende Peptide — und nur bei rund 300 ist die Funktion belegt.

Die großen Zahlen, die dazu kursieren, sind real, und sie stammen aus der Peptidomik-Literatur, nicht aus Werbetexten. Aber sie zählt Peptide, die identifiziert wurden — nicht Peptide, bei denen gezeigt wurde, dass sie etwas bewirken. Der Abstand zwischen diesen beiden Zahlen ist das Interessanteste am ganzen Thema.

Kernpunkte

Tausende unterschiedlicher natürlicher Peptide wurden im menschlichen Körper identifiziert, und eine viel zitierte Schätzung geht von einer vergleichbaren Zahl zu einem beliebigen Zeitpunkt aus.
Nur etwa 300 menschliche Peptide haben eine bestätigte Bioaktivität, obwohl Zehntausende in der Literatur beschrieben wurden.
Der Rest besteht größtenteils aus Abbaufragmenten größerer Proteine — echte Moleküle, aber ohne nachgewiesene Signalfunktion.
Der Körper vervielfältigt eine überschaubare Zahl von Vorläufergenen zu Tausenden von Peptiden, indem er die Vorläufer zerschneidet und die Stücke anschließend chemisch verändert.
Ein großes Peptidom ist kein großer Katalog nutzbarer Substanzen. Die gut charakterisierte Gruppe ist klein — und sie ist die einzige mit belastbaren pharmakokinetischen Daten.

Woher die großen Zahlen stammen

Die Nachschlageübersicht von Elsevier zu Peptidhormonen hält unmissverständlich fest, dass bislang viele Tausend natürliche Peptide im menschlichen Körper identifiziert wurden, mit einer breiten Palette biologischer Aktivitäten. Eine häufig zitierte populärwissenschaftliche Variante geht von einer vergleichbaren Zahl aus, die zu einem beliebigen Zeitpunkt im Körper vorhanden ist, längst nicht alle identifiziert — diese Formulierung stammt vom Office for Science and Society der McGill University.

Beide Formulierungen sind vertretbar, und es sind nicht ganz dieselben Aussagen. Die eine zählt Einträge auf einer Liste, die über Jahrzehnte Forschung entstanden ist. Die andere schätzt, wie viele unterschiedliche Peptidarten gerade jetzt in Ihnen unterwegs sind. Keine von beiden sagt etwas darüber aus, was diese Peptide tun.

Identifiziert ist nicht gleich aktiv

Hier hört die Zahl auf, beeindruckend zu sein, und wird informativ. Eine Übersichtsarbeit von 2025 in Trends in Biochemical Sciences hält fest, dass nur etwa 300 Peptide beim Menschen eine bestätigte Bioaktivität besitzen, obwohl Zehntausende in der Literatur berichtet wurden — eine Menge, die die Kapazität für funktionelle Tests schlicht übersteigt.

Dieselbe Zahl taucht unabhängig davon in der methodischen Peptidomik-Literatur auf, die das Problem deutlicher benennt: Die Mehrheit der nachgewiesenen Peptide besteht aus inaktiven Abbauprodukten körpereigener Proteine, und die vielversprechenden Kandidaten darin zu finden, gleicht der Suche nach der Nadel im Heuhaufen. Genau deshalb werden inzwischen Machine-Learning-Modelle auf Massenspektrometriedaten trainiert, um vorherzusagen, welche Peptide überhaupt einen Test wert sind.

Die ehrliche Fassung der Überschrift lautet also: Ihr Körper enthält Tausende unterschiedlicher Peptidarten, von denen die große Mehrheit Proteinabbauprodukte sind, bei denen niemand eine Signalwirkung nachgewiesen hat.

Wie aus wenigen Vorläufern Tausende Peptide werden

Peptide werden meist nicht als fertiges Produkt abgelesen. Der Körper bildet ein größeres Vorläuferprotein — ein Prohormon — und zerschneidet es anschließend. Die proteolytische Spaltung dieser Vorläufer ist der erste Mechanismus, der das Repertoire vervielfältigt: Ein Vorläufer kann mehrere verschiedene Fragmente liefern, jedes mit eigenem Schicksal.

Der zweite Mechanismus ist die chemische Modifikation nach der Spaltung. Amidierung, Sulfatierung, Pyroglutamylierung, Phosphorylierung und Glykosylierung verändern jeweils das Verhalten des Moleküls, und dieselbe Peptidsequenz kann sich mit unterschiedlichen Modifikationen im Körper unterschiedlich verhalten. Erst diese posttranslationalen Modifikationen erlauben es einer begrenzten Zahl von Genen, ein wirklich vielfältiges Peptidom hervorzubringen — und die Übersichtsliteratur sagt ausdrücklich, dass ein Teil der beteiligten Enzyme und Modifikationen noch nicht identifiziert ist.

Was Peptide tatsächlich tun

Die Hauptrolle von Peptiden in biologischen Systemen ist die Signalübertragung. Sie binden in der Regel an Rezeptoren an der Außenseite der Zelle — häufig G-Protein-gekoppelte Rezeptoren — und lösen darin eine Kaskade aus. Da Peptide wasserlöslich sind, können sie die Zellmembran nicht durchqueren wie Steroidhormone. Diese eine physikalische Tatsache erklärt vieles: Peptidsignale wirken meist schnell und klingen schnell ab, während Steroide langsamer wirken und länger anhalten.

Innerhalb der Peptide mit belegter Rolle sind die üblichen Gruppen: Peptidhormone, Neuropeptide, antimikrobielle Peptide und Wachstumsfaktoren. Die Schätzungen, wie viele unterschiedliche menschliche Peptidhormone existieren, reichen von rund 100 bis zu einigen Hundert — je nachdem, ob man Spleißvarianten und modifizierte Formen getrennt zählt. Auch die kleine, gut untersuchte Zahl ist also eine Definitionsfrage.

Warum das beim Kauf von Research-Peptiden zählt

Große Peptidzahlen eignen sich gut fürs Marketing, weil sie Fülle suggerieren: ein riesiger Katalog biologischer Werkzeuge, der bereitliegt. Die Literatur stützt diese Lesart nicht. Die Zahl der Peptide mit nachgewiesener Funktion ist klein, und die Zahl mit publizierter Humanpharmakokinetik — einer gemessenen Halbwertszeit, einem bekannten Eliminationsweg — ist noch kleiner.

Genau diese Teilmenge verdient Aufmerksamkeit. Sie ist auch der Grund dafür, dass ein Peptid völlig real und im menschlichen Gewebe nachweisbar sein kann und trotzdem keine belastbare Dosierungsliteratur hinter sich hat. Existenz ist kein Beleg für Funktion, und Funktion ist kein Beleg für ein brauchbares Protokoll.

WIE PEPTIDECOMPARE DAMIT UMGEHT

Wir modellieren eine pharmakokinetische Kurve nur dort, wo publizierte Halbwertszeitdaten vorliegen. Hat eine Substanz keine etablierte terminale Halbwertszeit, sagt der Eintrag das — statt eine Kurve aus Daten zu zeichnen, die es nicht gibt. Die in diesem Artikel beschriebene Lücke ist genau der Grund für diese Regel.

Quellen

Understanding peptide hormones: from precursor proteins to bioactive molecules. Trends in Biochemical Sciences, 2025. www.cell.com
Combining mass spectrometry and machine learning to discover bioactive peptides. Nature Communications, 2022 (PMC9584923). www.ncbi.nlm.nih.gov
Peptide Hormone — overview. ScienceDirect Topics, Elsevier. www.sciencedirect.com
There is Much Pep in Peptide Research. McGill Office for Science and Society, 2025. www.mcgill.ca